Урок вивчення нового матеріалу




Скачати 108.08 Kb.
Дата конвертації26.04.2016
Розмір108.08 Kb.

Біо проф 10 клас урок 41

Тема: Ферменти: класифікація, властивості, механізм дії. Інгібітори ферментів. Використання ферментів. Лабораторна робота № 7. Роль ферментів у біохімічних реакціях. Практична робота № 7. Вивчення білкової природи ферментів. Властивості ферментів (вплив температури, рН, активаторів та інгібіторів на активність амілази слини).

Мета: сформувати в учнів поняття про ферменти.

Обладнання: підручник для 10 класу «Біологія», «Робочий зошит» до підручника для 10 класу, фотографії, схеми, малюнки, що дозволяють ілюструвати класифікацію, властивості та механізм дії ферментів.

Тип уроку: урок вивчення нового матеріалу

Хід уроку

І. Організаційний етап Актуалізація опорних знань і мотивація навчальної діяльності



Що станеться, якщо швидкості реакцій, які протікають в організмі, сповільняться?

ІІ Вивчення нового матеріалу



  • Розповідь учителя з елементами бесіди

  1. Класифікація, властивості та механізм дії ферментів.

Ферменти — це білкові молекули, що є біологічними каталізаторами. Вони наявні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають у ролі каталізаторів майже у всіх біохімічних реакціях, що протікають у живих організмах.

Ферменти називають також ензимами (від латин, fermentum — закваска, від грец. «єн» — всередині та «зіме» — дріжджі, закваска). Терміни «фермент» і «ензим» учені використовують як синоніми, однак наука про ферменти називається ензимологією, а не ферментологією.

Спочатку ферменти поділяли на дві групи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, та десмолази, що прискорюють реакції негідролітич- ного розпаду. Потім пробували розділити ферменти на класи за числом субстратів, що беруть участь у реакції. Згідно із цим, ферменти класифікували на три групи.

Каталізуючі перетворення двох субстратів одночасно в обох напрямках: А + В <-> С + Б.

Прискорювальні перетворення двох субстратів у прямій реакції й одного у зворотній: А + В <-» С.

Такі, що забезпечують каталітичну видозміну одного субстрату як у прямій, так і у зворотній реакції: А <-» В.

Одночасно розвивався напрямок, де в основу класифікації ферментів був покладений тип реакції, що підлягає каталітичному впливу. Поряд з ферментами, що прискорюють реакції гідролізу (гідролази), були вивчені ферменти, які беруть участь у реакціях перенесення атомів та атомних

груп (ферази), в ізомеризації (ізомерази), розщепленні (ліази), різних синтезах (синтетази) тощо. Такий напрямок у класифікації ферментів виявився найбільш плідним. За цим принципом у сучасній біохімії всі ферменти поділяють на класи.

До класу оксидоредуктаз відносять ферменти, які каталізують реакції окиснення-відновлення. Окиснення протікає як процес віднімання атомів Н (електронів) від субстрату, а відновлення — як приєднання атомів Н (електронів) до акцептора. Якщо реакція протікає в анаеробних (без кисню) умовах, такий підклас оксидоредуктаз називають дегідрогеназами, а якщо реакція протікає в аеробних умовах (за наявності кисню), такий підклас називають оксидазами.

Трансферази прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків. До класу трансфераз входять ферменти, що прискорюють реакції перенесення функціональних груп і молекулярних залишків від однієї сполуки до іншої. Це один з найбільших класів: він нараховує близько 500 індивідуальних ферментів. Залежно від характеру груп, які переносяться, розрізняють фосфотрансферази, амінотрансферази, глікозил- трансферази, ацилтрансферази, трансферази, що переносять одновуглецеві залишки (метилтрансферази, формілтрансферази), тощо. Наприклад, амідази прискорюють гідроліз амідів кислот. Серед них важливу роль у біохімічних процесах в організмі відіграють уреаза, аспарагіназа та глутаміназа.

Гідролази прискорюють реакції гідролітичного розпаду ефірних, пеп- тидних, глікозидних та інших зв’язків у молекулах ліпідів, білків, вуглеводів, нуклеотидів. До гідролазів належать усі травні ферменти. Залежно від хімічної структури субстрату й характеру зв’язку, що розривається, гідролази поділяють на підкласи: естерази, фосфатази, глюкозидази, пеп- тидгідролази. Естерази прискорюють гідроліз складних ефірів (різних ліпідів) на спирт і кислоту. Фосфатази каталізують гідролітичне відщеплення фосфорної кислоти від нуклеотидів і фосфорних ефірів вуглеводів. Глюкозидази прискорюють гідроліз складних вуглеводів. Пептидгідролази прискорюють гідроліз пептидних зв’язків у молекулах білків і пептидів.

Ліази прискорюють негідролітичне відщеплення від субстратів певних груп атомів з утворенням подвійного зв’язку (або приєднують групи атомів за подвійним зв’язком).

Ізомерази прискорюють просторові або структурні перебудови в межах однієї молекули.

Лігази прискорюють реакції синтезу, поєднані з розпадом багатих на енергію зв’язків.

Кожний фермент забезпечує одну або кілька реакцій одного типу. Наприклад, жири в травному тракті, а також усередині клітини розщеплюються спеціальним ферментом — ліпазою, що не діє на полісахариди й білки. Фермент амілаза, що розщеплює крохмаль або глікоген, не діє на жири. Кожна молекула ферменту здатна здійснювати від кількох тисяч до кількох мільйонів операцій за хвилину. У ході цих операцій фермент не витрачається і не змінюється.

За хімічною будовою розрізняють прості ферменти, які складаються тільки з амінокислот, і складні ферменти, які мають небілкову частину.

Такою небілковою частиною можуть бути, наприклад, вітаміни, йони цинку, магнію, заліза.

У процесі каталізуючої реакції в контакт із субстратом вступає не вся молекула ферменту, а певна її ділянка, яку називають активним центром. Ця зона молекули не складається з послідовності амінокислот, а формується при утворенні третинної

структури ферменту. Окремі ділянки амінокислот зближуються між собою, утворюючи певну конфігурацію активного центру. Будова активного центру відповідає поверхні субстрату, а залишки амінокислот цієї зони ферменту здатні вступати в хімічну взаємодію з певними групами субстрату. Можна уявити, що активний центр ферменту збігається зі структурою субстрату, як замок і ключ.

Завдяки активному центру фермент може формувати із субстратом короткочасний фермент-субстратний комплекс, що знижує енергію активації реакції. Саме це й сприяє тому, що реакція протікає набагато швидше.

Основна функція ферментів — прискорення швидкості протікання реакцій у десятки тисяч разів. Без ферментів процеси життєдіяльності неможливі.

Основною властивістю ферментів є їхня здатність утворювати за допомогою активного центру фермент-субстратний комплекс і прискорювати протікання реакції.

Однак є й інші важливі властивості ферментів:

  • усі ферменти — глобулярні білки;

  • вони прискорюють швидкість реакції, але самі в цій реакції не витрачаються;

  • ферменти високо специфічні: один фермент може каталізувати тільки одну реакцію;

  • їхня наявність не впливає ні на властивості, ні на природу кінцевого продукту (або продуктів) реакції;

  • фермент завжди більший, ніж субстрат (або субстрати), з якими він взаємодіє;

  • фермент взаємодіє із субстратом за допомогою активного центру — спеціальної ділянки, що за формою відповідає субстрату;

  • дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великих кількостей субстрату;

  • каталізуюча реакція зворотна;

  • активність ферментів залежить від pH середовища, температури, тиску та від концентрацій як субстрату, так і самого ферменту;

  • є речовини, які можуть впливати на фермент і сповільнювати швидкість протікання реакції, такі речовини називають інгібіторами ферментів.

Існують дві гіпотези, які пояснюють, як діють ферменти. Одна з них називається гіпотезою «ключа й замка», а інша гіпотезою «руки й рукавички».

Згідно з першою гіпотезою, субстрат — це «ключ», що точно підходить до «замка» — ферменту. Найважливішою частиною «замка» є активний центр. Саме з ним і зв’язується субстрат, оскільки форма субстрату відповідає формі активного центру. Утворюється фермент-субстратний комплекс.

Це активований стан, що веде до утворення продуктів реакції. Утворені продукти за формою вже не відповідають активному центру. Вони відокремлюються від нього (надходять у навколишнє середовище), після чого вільний активний центр може приймати нові молекули субстрату.

  1. Інгібітори ферментів.

Інгібітор ферментів — це природна або синтетична речовина, що пригнічує активність ферментів або повністю припиняє їхню діяльність. Більшість інгібіторів ферментів діють зворотно, тобто не змінюють молекулу ферменту після своєї дисоціації. Однак існують також незворотні інгібітори ферментів, які незворотно модифікують цільовий фермент.

Розрізняють конкурентне й неконкурентне інгібування. Так звані аналоги субстрату мають властивості, подібні до властивостей субстрату цільового ферменту. Вони зворотно блокують частину молекул ферменту, але не можуть далі перетворюватися на продукт. Оскільки субстрат та інгібітор конкурують за місце зв’язування на ферменті, цей тип гальмування називають конкурентним.

Якщо інгібітор реагує з функціонально важливою групою ферменту, не перешкоджаючи зв’язуванню субстрату, таке інгібування називають не- конкурентним. Неконкурентні інгібітори діють, як правило, незворотно, оскільки вони модифікують функціональні групи цільового ферменту.

Інгібітори ферментів використовують для вивчення механізму дії ферментів, для лікування порушень обміну речовин, а також як пестициди.

  1. Використання ферментів.

Людина активно використовує ферменти в промисловості. Перший патент на використання ферментних препаратів у промислових цілях був отриманий ще в 1891 році. Ферменти давно застосовують у харчовій та кондитерській промисловості для отримання тих чи інших продуктів, у текстильній промисловості — для вибілювання та обробки пряжі й бавовняних ниток.

Ферменти можна використовувати, не витягуючи їх із живих організмів, приміром, безпосередньо в бактеріальних клітинах. Цей спосіб, власне, є основою будь-якого мікробіологічного виробництва.

Біохіміки думали про те, як використовувати чисті препарати ферментів для того, щоб позбутися побічних реакцій, які супроводжують життєдіяльність мікроорганізмів. Створення виробництв, у яких використовуються ферменти в чистому вигляді як реактиви, дуже вигідне. Але є принципова складність: багато ферментів після їхнього витягування з клітини дуже швидко інактивуються, руйнуються.

Учені знайшли шляхи розв’язання цієї проблеми. Для того щоб зробити ферменти стійкими, придатними для багаторазового, тривалого промислового використання, їх приєднують за допомогою міцних хімічних зв’язків до нерозчинних або розчинних носіїв. Унаслідок цього ферменти стають стійкими й можуть бути використані багаторазово.

Створення таких ферментів — заслуга інженерної ензимології, одного з нових напрямів біотехнології. Сьогодні за допомогою методів інженерної ензимології в промисловості отримують, наприклад, глюкозо-фруктозні сиропи, напівсинтетичні пеніциліни, дієтичне безлактозне молоко.

  • Орієнтовний текст конспекту учня

Конспект учня має включати визначення ферментів, короткий перелік їхніх властивостей та принцип дії.

Узагальнення, систематизація і контроль знань і вмінь учнів



  • Робота із зошитом

Під час узагальнення і систематизації знань слід провести лабораторну роботу № 7 «Роль ферментів у біохімічних реакціях» і практичну роботу № 7 «Визначення білкової природи ферментів. Властивості ферментів (вплив температури, рН, активаторів та інгібіторів на активність амілази слини») (ЗЛПР, с. 9, с. 47).

  • Запитання для повторення та обговорення

  • Як біологічна роль ферментів пов’язана з їхньою будовою? Чи змінюється фермент у ході реакції?

  • Яку роль відіграє фермент-субстратний комплекс?

  • Від яких факторів залежить активність ферментів?

  • Які проблеми розв’язує інженерна ензимологія?

  • Як ви думаєте, чому всі ферменти — глобулярні білки? Чи можуть, наприклад, вуглеводи виконувати каталітичні функції?

  • Одні ферменти найбільш активні в кислому середовищі, а інші — у лужному. Як ви це можете пояснити?

ІІІ Самостійна робота учнів

Домашнє завдання Вивчити відповідний параграф.



База даних захищена авторським правом ©mediku.com.ua 2016
звернутися до адміністрації

    Головна сторінка